"Science"는 Tsinghua University와 대학의 협력 무료슬롯머신 결과를 발표했습니다

게시자 : 시스템 관리자게시 : 2013-06-17보기 :2504

6Month14일본, 최고의 국제 저널 과학 (과학) 제목 "NLRC4단백질자가 역학 메커니즘의 구조적 기초》 (NLRC4의 결정 구조는자가 역학 메커니즘을 보여줍니다) 무료슬롯머신 논문, 처음으로 마우스에서보고NOD합성 수용체NLRC4자기 억제 상태의 결정 구조 및 단백질의 분자 메커니즘은 구조적 분석 및 생화학 적 실험을 통한 자기 억제를 유지하는 단백질 메커니즘, 이는 또한NOD같은 수용체 패밀리에서 최초의 거의 전장 단백질 결정 구조가 구문 분석되었습니다. 우리 학교 생활 학교의 Huang Zhiwei 교수는이 프로젝트의 단백질 발현, 정제, 행동 특성화 및 기타 작업에 참여했습니다.

NOD수용체처럼200312831_12900에서만 발견 된 세포질에 위치한 패턴 인식 수용체의 종류 | 올리고머 화 후 폴리 단백질 복합체의 형성, 즉 염증성이 활성화된다. 자가 억제 메커니즘, 리간드의 인식 및 활성화 방법은 항상 무료슬롯머신 핫스팟이었습니다.NLRC4NOD같은 수용체 패밀리의 구성원은 정상적인 상황에서 자기 억제 상태에 있고 병원체가 세포에 들어갈 때NLRC4병원체를 식별 한 다음 활성화되고 활성화 과정이 동반됩니다NLRC4autooligomerization, 염증성 형성, 다운 스트림 면역 반응 등.이 무료슬롯머신는 마우스를 보여준다NLRC4단백질의 결정 구조, 해상도는3.2 Ǻ. 구조는 그것을 보여줍니다ADP매개 뉴클레오티드 결합 도메인 (NBD) 및 동측 측면 헬리컬 도메인 (whd) 간의 상호 작용NLRC4의 폐쇄 형태 중요한 역할을합니다. 동시에 나선형 영역이 발견되었습니다2(HD2) by contactNBD보수적이고 중요한 기능α나선형은 억제 효과를냅니다. 게다가,C(LRR) 포지셔닝은 공간에서 닫힙니다NBD도메인,NLRC4분자는 단량체 상태에 있습니다. 파괴 될 때ADP중재NBD-WHD또는NBD-HD2/NBD-LRR상호 작용 후NLRC4구성 활성화.

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Huang Zhiwei 교수20122018 년에 그는 하버드 대학교에서 일하면서 주로 단백질 구조 및 기능 무료슬롯머신에 종사했습니다.

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